Białka
Białka to cząsteczki polimerów składające się z ponad 100 aminokwasy związany wiązaniami peptydowymi (krótsze łańcuchy aminokwasów nazywane są polipeptydami lub peptydami); struktura białek może być mniej lub bardziej długa, zwinięta do siebie i połączona z innymi cząsteczkami (czynniki, które determinują ich złożoność i charakteryzują ich funkcję biologiczną). Struktury te można podzielić na: strukturę pierwotną, strukturę drugorzędową (α-helisę i β-arkusz), strukturę trzeciorzędową i strukturę czwartorzędową.
Funkcje białek
W naturze białka pełnią wiele funkcji, a najbardziej znana jest bez wątpienia strukturalna, wystarczy pomyśleć, że każda matryca tkankowa naszego organizmu oparta jest na szkielecie lub mozaice polimerowej utworzonej przez peptydy (np. włókna mięśniowe, macierz kostna, tkanki łącznej i, z pewnego punktu widzenia nawet krew).
Nie mniej ważna jest funkcja bioregulacji i mediacji chemicznej/hormonalnej, w rzeczywistości białka są podstawowymi składnikami zarówno enzymów, jak i wielu hormonów.
We krwi białka pełnią również bardzo ważną funkcję transportową, tak jest w przypadku hemoglobiny (transport tlenu), transferyny (transport żelaza), albuminy (transport cząsteczek lipidów) itp.
Zawsze wewnątrz krwiobiegu białka okazują się przydatne jako obrona immunologiczna, stanowią one PRZECIWCIAŁA, niezbędne molekuły wytwarzane przez limfocyty przydatne w odpowiedzi organizmu na patogeny.
Wreszcie, białka - a dokładniej aminokwasy - mogą być wykorzystywane do celów energetycznych poprzez neoglukogenezę wątrobową i dostarczają 4 kilokalorii (kcal) na gram. Jest to dość skomplikowany proces, który poprzez transaminację i deaminację umożliwia organizmowi wytwarzanie glukozy w warunkach hipoglikemicznych (wywołanych prawdopodobnie postem, szczególnie intensywnym i/lub długotrwałym wysiłkiem mięśniowym, niekorzystnymi stanami patologicznymi lub klinicznymi itp.). mogą być również ketogenne, więc ich konwersja determinuje uwalnianie cząsteczek kwasu zwanych ciałami ketonowymi.
NB. Funkcja energetyczna białek powinna być marginalna i podrzędna w stosunku do cukrów i tłuszczów.
Aminokwasy
Aminokwasy to czwartorzędowe cząsteczki składające się z węgla, wodoru, tlenu i azotu. Znanych jest ponad 500 typów, a ich połączenie różnicuje niezliczone formy peptydów. Zwykłe, L-aminokwasy, to 20: alanina, arginina, asparagina, kwas asparaginowy, cysteina, kwas glutaminowy, glutamina, glicyna, histydyna, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, prolina, seryna, treonina, tryptofan, tyrozyna i walina. Z metabolizmu tych ostatnich można uzyskać szeroką gamę aminokwasów NIEZWYKŁYCH lub okazjonalnych, które stanowią głównie hormony, enzymy lub cząsteczki pośrednie (karnityna, homocysteina, kreatyna, tauryna itp.).
Wśród zwykłych aminokwasów niektóre NIE MOGĄ być syntetyzowane przez organizm i nazywane są NIEZBĘDNYMI, dla dorosłego mężczyzny jest ich 9: fenyloalanina, leucyna, izoleucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan i walina. U dzieci jest ich w sumie 11; do powyższych dodaje się: histydyna i arginina.
Inne klasyfikacje aminokwasów to: na podstawie polarności ich łańcuchów bocznych (neutralny apolarny, obojętny polarny, kwaśny ładunek, zasadowy) lub na podstawie typu grupy rodnikowej (hydrofobowa, hydrofilowa, kwasowa, zasadowa, aromatyczna).
Aminokwasy rozgałęzione
Wśród niezbędnych znajdują się również trzy aminokwasy zwane odpowiednio rozgałęzionymi łańcuchami (BCAA): leucyna, izoleucyna i walina; osobliwość, która odróżnia aminokwasy rozgałęzione od innych, jest reprezentowana przez inną metaboliczną ścieżkę produkcji energii.
Jak już wyjaśniono, po transaminacji-deaminacji większość aminokwasów może być przeznaczona do neoglukogenezy i wejść w cykl Krebsa w postaci szczawiooctan nienawidzisz pirogronian. Ostatecznie, gdyby zaistniała realna potrzeba, niektóre aminokwasy obecne w krwiobiegu dostałyby się do hepatocytów wątroby i wyszły w postaci glukozy; w przypadku aminokwasów rozgałęzionych tak nie jest. W porównaniu z innymi BCAA są cząsteczkami, które mogą być wykorzystywane BEZPOŚREDNIO przez mięśnie, a ta osobliwość sprawia, że są one znacznie bardziej efektywne w bezpośredniej produkcji energii i konwersji w celu odtworzenia rezerw glikogenu; jest rzeczą oczywistą, że jeśli organizm jest wystarczająco odżywiony, katabolizm aminokwasów rozgałęzionych stanowi prawie nieistotną część neoglukogenną; glukoza ZAWSZE pozostaje podstawowym źródłem energii, dlatego w warunkach WYSTARCZAJĄCEJ glikemii i rezerw glikogenu nawet podczas zwykłego wysiłku sportowego nie ma powodu do obaw, że mięsień potrzebuje nadmiaru aminokwasów rozgałęzionych.
Inne artykuły na temat "Białka i aminokwasy rozgałęzione"
- Aminokwasy rozgałęzione: kiedy je brać?
- Białka dietetyczne
- Rozkład białka - kiedy go brać?