Aminokwasy

Aminokwasy i białka są pośrednikami przejścia ze świata minerałów do żywej materii.
Jak sama nazwa wskazuje, aminokwasy to dwufunkcyjne substancje organiczne: składające się z funkcji aminowej (-NH2) i funkcji karboksylowej (-COOH); mogą to być α, β, γ itd., w zależności od pozycji zajmowanej przez grupę aminową w stosunku do grupy karboksylowej:

Wszystkie aminokwasy o znaczeniu biologicznym to α-aminokwasy.
Struktury białkowe składają się z dwudziestu aminokwasów.
Jak widać z przedstawionych powyżej struktur generycznych, wszystkie aminokwasy mają wspólną część i inną część, która je charakteryzuje (reprezentowana ogólnie przez R).

Spośród dwudziestu aminokwasów dziewiętnaście jest optycznie aktywnych (odchylają płaszczyznę światła spolaryzowanego).
Większość aminokwasów ma tylko jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową, dlatego nazywa się je aminokwasy neutralne; te, które mają dodatkowy karboksyl, nazywane są aminokwasy kwasowe podczas gdy te z dodatkową grupą aminową są aminokwasy zasadowe.
Aminokwasy są krystalicznymi ciałami stałymi i dobrze rozpuszczają się w wodzie.

Brak niektórych aminokwasów w diecie powoduje poważne zmiany rozwojowe; w rzeczywistości organizm ludzki nie jest w stanie syntetyzować niektórych aminokwasów, które są dokładnie nazywane niezbędnymi (należy je wprowadzić z dietą), a sam może wytwarzać tylko niektóre aminokwasy (nieistotne).

Jedną z chorób spowodowanych brakiem aminokwasów egzogennych jest ta znana pod nazwą kwashiorkor (słowo pochodzące z dialektu afrykańskiego, które w tłumaczeniu oznacza „pierwszy i drugi”); choroba ta dotyka pierworodnego, ale po urodzeniu drugiego dziecka, ponieważ pierwszemu dziecku brakuje mleka matki, które zawiera odpowiednią podaż białka. Choroba ta jest więc powszechna wśród niedożywionych populacji i wiąże się z biegunką, brakiem apetytu, który prowadzi do postępującego osłabienia organizmu.

Jak już wspomniano, naturalne aminokwasy, z wyjątkiem glicyny (jest to a-aminokwas z wodorem zamiast grupy R i jest najmniejszy z dwudziestu), posiadają aktywność optyczną ze względu na obecność co najmniej jednego asymetrycznego węgiel. W aminokwasach naturalnych konfiguracja absolutna węgla asymetrycznego, z którym połączone są tylko grupy aminowe i karboksylowe, należy do serii L;

D-aminokwasy nigdy nie stają się częścią struktury białka.
Pamiętamy, że:

DNA ---- transkrypcja → m-RNA ---- translacja → białko

Transkrypcja jest zdolna do kodowania jako L-aminokwasy; D-aminokwasy mogą być zawarte w strukturach niebiałkowych (np. w wyściółce bakterii: u bakterii nie ma „informacji genetycznej o posiadaniu D-aminokwasów w roli ochronnej, istnieje jednak” informacja genetyczna dla enzymów które zajmują się ścianą podszewki bakteryjnej).
Wróćmy do aminokwasów: odmienna struktura grupy R określa indywidualną charakterystykę każdego aminokwasu i wnosi specyficzny wkład w charakterystykę białek.
Dlatego uważano, że aminokwasy dzielą się na podstawie charakteru grupy R:

Aminokwasy polarne, ale nienaładowane:

Glicyna (R = H-)
Seryna (R = HO-CH2-)
Treonina

niezbędny

Treonina ma dwa centra symetrii: w przyrodzie istnieje tylko treonina 2S, 3R.
Treonina jest aminokwasem egzogennym (nie mylić z niezbędnym: wszystkie aminokwasy są niezbędne), dlatego należy ją przyjmować z dietą, tj. spożywając żywność, która ją zawiera, ponieważ, jak już wspomniano, dziedzictwo genetyczne nie jest obecne w komórki człowieka zdolne do produkcji tego aminokwasu (dziedzictwo to jest obecne w wielu roślinach i lepszych).

Grupę hydroksylową seryny i treoniny można zestryfikować grupą fosforylową (otrzymując fosfoserynę i fosfotreoninę), proces ten nazywa się fosforylacja; fosforylacja jest wykorzystywana w przyrodzie do translacji sygnałów między wnętrzem i zewnętrzem komórki.

Cysteina (R = HS-CH2-)

Grupa sulfhydrylowa cysteiny jest łatwiej protonowana niż hydroksyl seryny: siarka i tlen należą do szóstej grupy, ale siarka jest łatwiej utlenialna, ponieważ ma większe wymiary.

Tyrozyna [R = HO- (C6H4) -CH2-]

Uwaga
(C6H4) = dipodstawiony pierścień benzenowy
Podobnie jak w przypadku seryny i treoniny, hydroksyl może być estryfikowany (fosforylowany).

Asparagina (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamina (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Aminokwasy niepolarne

mają hydrofobowe grupy boczne; w ramach tej klasy wyróżniamy:

Alifatyka:

Alanina (R = CH3-)
Walina (R = (CH3) 2-CH-) niezbędna
Leucyna (R = (CH3) 2-CH-CH2-) niezbędna

Izoleucyna (R =

) niezbędny

Metionina (R = CH3-S-CH2-CH2-) niezbędna

Błony komórkowe zbudowane są z dwuwarstwy lipidowej z białkami zakotwiczonymi dzięki swojemu hydrofobowemu charakterowi, dlatego zawierają alaninę, walinę, izoleucynę i leucynę. Z drugiej strony metionina jest aminokwasem prawie zawsze występującym w niewielkich ilościach (około 1%).

Prolina

Aromatyczny:

Fenyloalanina (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: niezbędny monopodstawiony benzen

Tryptofan (R =

niezbędny

Te dwa aminokwasy, aromatyczne, pochłaniają promieniowanie bliskie ultrafioletowi (około 300 nm); dlatego możliwe jest wykorzystanie techniki spektrofotometrii UV do określenia stężenia znanego białka zawierającego te aminokwasy.

Naładowane aminokwasy

Z kolei dzielą się na:

Aminokwasy kwaśne (mające reszty polarne z ładunkiem ujemnym przy pH 7) są takie, ponieważ są w stanie dać ładunek dodatni H +:

Kwas asparaginowy

Kwas glutaminowy (R =

)

Te aminokwasy pochodzą odpowiednio z asparaginy i glutaminy; wszystkie cztery istnieją w naturze, a to oznacza, że ​​c „jest specyficzną informacją dla każdego z nich, czyli c” jest trójką zasad w DNA, która koduje każdą z nich.

Aminokwasy zasadowe (mające reszty polarne z ładunkiem dodatnim przy pH 7) są takie, ponieważ są w stanie przyjąć dodatni ładunek H +:

Lizyna (R =

) niezbędny

Arginina (R =

)

Histydyna (R =

)

Istnieją białka, w których w łańcuchach bocznych występują pochodne aminokwasów: na przykład może być obecna fosfoseryna (nie ma informacji genetycznej kodującej fosfoserynę, tylko ta dla seryny); fosfoseryna jest modyfikacją po tłumaczeniu: po wystąpieniu syntezy białek

DNA ---- transkrypcja → m-RNA ---- translacja → białko

takie modyfikacje potranslacyjne mogą wystąpić na łańcuchach bocznych białka.