PROTEZY (lub peptydazy): enzymy hydrolityczne biorące udział w trawieniu białek. Dzięki swojemu działaniu proteazy są zdolne do rozrywania wiązań peptydowych, które łączą różne aminokwasy iz których powtórnej konkatenacji pochodzą cząsteczki białka.
POCZĄTEK
- Pepsyna: wytwarzana przez komórki trawienne żołądka w postaci nieaktywnej (pepsynogen). Aktywowany kwasem solnym, działa głównie na wiązania peptydowe, które angażują aminokwasy aromatyczne (takie jak tyrozyna, tryptofan i fenyloalanina).
- Trypsyna: wytwarzana przez zewnątrzwydzielniczą trzustkę w postaci nieaktywnej (trypsynogen). Aktywowany przez enteropeptydazę dwunastnicy, oddziałuje głównie na wiązania peptydowe, które angażują aminokwasy zasadowe (takie jak arginina i lizyna)
- Chymotrypsyna: wytwarzana przez zewnątrzwydzielniczą trzustkę w postaci nieaktywnej (chymotrypsynogen). Aktywowany trypsyną. Interweniuje głównie na wiązaniach peptydowych, które angażują aminokwasy aromatyczne (takie jak tyrozyna, tryptofan i fenyloalanina).
- Elastaza: wytwarzana przez zewnątrzwydzielniczą trzustkę w postaci nieaktywnej (pre-pro-elastaza). Aktywowany trypsyną. Jedyny enzym zdolny do atakowania elastyny i jako taki bardzo ważny dla trawienia pokarmów mięsnych.
- Karboksypeptydaza: wytwarzana i wydzielana przez zewnątrzwydzielniczą trzustkę częściowo w formie aktywnej, a częściowo w formie nieaktywnej. Interweniują na wiązaniach peptydowych umieszczonych na końcu karboksylowym łańcucha aminokwasowego.
- Aminopeptydazy: wytwarzane i wydzielane przez błonę śluzową dwunastnicy. Interweniują na wiązaniach peptydowych umieszczonych na końcu karboksylowym łańcucha aminokwasowego.
- Dipeptydazy: wydzielane przez enterocyty jelita cienkiego hydrolizują wiązanie peptydowe spajające ze sobą pojedyncze pary aminokwasów
Proteazy używane do trawienia białek pokarmowych stanowią tylko niewielką część dużej rodziny, do której należą. Jeśli uważamy, że enzymy, podobnie jak wiele hormonów, są cząsteczkami o charakterze białkowym, zdajemy sobie sprawę, jak ważną rolę odgrywają proteazy. Czy jest lepszy sposób na regulację aktywności tych cząsteczek niż ich degradacja w razie potrzeby za pomocą specyficznych proteaz? Oto więc, że komórki układu odpornościowego zawierają proteazy do trawienia błony komórkowej obcych mikroorganizmów, które z kolei (mówimy o bakteriach) mają z jednej strony zdolność do wydzielania enzymów proteolitycznych w celu inwazji na komórkę, a z drugiej uwalnianie toksyn białkowych (egzotoksyn), przed którymi musimy się bronić.Niektóre proteazy osocza, takie jak antytrombina III i plazmina, odgrywają ważną rolę w procesie krzepnięcia, zapobiegając „nadmiernej aktywacji tego mechanizmu, który jest wzmacniany przez trombinę (również należącą do do dużej rodziny proteaz).
Modulacyjne działanie proteaz ma zatem fundamentalne znaczenie w regulacji różnych funkcji organizmu, jeśli np. nieprawidłowe białka powstają w wyniku syntezy białek, bardzo ważne jest, aby uległy jak najszybszej degradacji.Podobnie w gojeniu się ran tkanka bliznowata nie może rosną do nieskończoności, ale muszą być ograniczone przez specyficzne proteazy.Ponadto, jeśli weźmiemy pod uwagę, że proteazy degradują i niszczą cząsteczki białek, musimy spodziewać się, że istnieją czynniki, w tym inne proteazy, zdolne do regulowania ich funkcji, a tym samym zapobiegania wzniosłym zjawiskom proteolitycznym w końcu „powodując uszkodzenie tkanek” organizmu.
Zjawiska proteolityczne wpływające na włókna mięśniowe są aktywowane przez post i długotrwały wysiłek fizyczny w celu wytworzenia energii i glukozy z niektórych aminokwasów glukogennych.
Proteazy roślinne są również syntetyzowane przez rośliny w celu obrony przed patogenami, degradacji peptydów oraz modyfikacji struktury i funkcji innych białek. Szczególnie bogate są w nią łodygi ananasa (bromelaina), papaja (papaina) i kiełki (słód jęczmienny). Spożywanie tych pokarmów lub ich ekstraktów pomaga regulować pracę przewodu pokarmowego, wspomagając działanie endogennych proteaz uwalnianych w przewodzie pokarmowym.
