Trypsyna i chymotrypsyna

Trypsyna i chymotrypsyna to dwa kluczowe enzymy w trawieniu białek spożywczych. Oba są produkowane i wydzielane przez trzustkę jako zymogeny, tj. w postaci nieaktywnej; prekursor zymogenu trypsyny jest nazywany trypsynogenem, podczas gdy chymotrypsyna jest nazywany chymotrypsynogenem.

Trypsyna i chymotrypsyna należą do dużej rodziny enzymów proteolitycznych (biorących udział w trawieniu białek) oraz do podgrupy endopeptydaz. Substancje te – w tym pepsyna żołądkowa i elastaza trzustkowa – atakują wiązania peptydowe w łańcuchu aminokwasowym, powodując powstawanie mniejszych fragmentów molekularnych. Enzymy należące do drugiej grupy, egzopeptydaz, dopełniają pracę trypsyny i chymotrypsyny, odrywając pojedyncze aminokwasy od końców łańcucha peptydowego; do tej rodziny należą karboksypeptydazy trzustkowe (A1, A2 i B, które atakują koniec karboksylowy), ale także aminopeptydazy (które atakują koniec aminowy) i dipeptydazy, wytwarzane i wydzielane przez błonę śluzową jelita cienkiego. podobne do tego, co zaobserwowano dla trypsyny (trypsynogenu) i chymotrypsyny (chymotrypsynogenu), są wydzielane przez trzustkę w postaci nieaktywnej.We wszystkich trzech przypadkach enzymem zaangażowanym w proces aktywacji enzymatycznej jest enteropeptydaza, białko wytwarzane i wydzielane przez komórki błony śluzowej dwunastnicy, a dokładniej, enteropeptydaza jest specyficzna dla trypsynogenu, który po przekształceniu w trypsynę aktywuje również inne enzymy proteolityczne, w tym ten sam trypsynogen.

Przypomnijmy pokrótce, że dwunastnica jest pierwszą częścią jelita cienkiego i do niej wpływają nie tylko soki trzustkowe, ale także soki wątrobowe (żółć), niezbędne do korekcji pH i trawienia lipidów.

Różnice funkcjonalne między trypsyną i chymotrypsyną dotyczą po prostu ich specyficzności, czyli zdolności do rozpoznawania i rozszczepiania tylko wiązań utworzonych przez określone aminokwasy. Trypsyna działa przede wszystkim na wiązania peptydowe angażujące aminokwasy podstawowe (takie jak arginina i lizyna), natomiast chymotrypsyna hydrolizuje głównie wiązania z udziałem tyrozyny, fenyloalaniny, tryptofanu, leucyny i metioniny.

Dzięki różnorodnym enzymom proteolitycznym, przy udziale kwasowości żołądkowej, białka pożywienia - pierwotnie zbudowane z kilkudziesięciu aminokwasów - są rozkładane na dipeptydy, tripeptydy i wolne aminokwasy, wszystkie łatwo przyswajalne substancje pochodzące z naczyń włosowatych błona śluzowa jelit transportowana do wątroby.

Trypsyna i chymotrypsyna w kale

Oznaczanie chymotrypsyny i trypsyny w kale jest wykorzystywane, zwłaszcza w przeszłości, jako pośredni test wydolności czynnościowej zewnątrzwydzielniczej części trzustki. Jeśli coś na poziomie tego gruczołu nie działa prawidłowo, logiczne jest oczekiwanie zmniejszonej syntezy trypsyny i chymotrypsyny, których również będzie brakowało w kale. Test ma dobrą czułość, ale jest obarczony realnym ryzykiem wyników fałszywie dodatnich i fałszywie ujemnych. Stosowanie np. środków przeczyszczających obniża stężenie enzymów w materiale kałowym, natomiast przyjmowanie środków trzustkowych (takich jak pankreatyna) lub roślinnych (np.łodyga ananasa, papaja, papaina i bromelaina) powodują fałszywie ujemne wyniki Flora jelitowa również nieznacznie wpływa na ilość trypsyny i chymotrypsyny, które dostają się w niezmienionej postaci do stolca, dlatego stosowanie antybiotyków może dawać wyniki fałszywie ujemne; wręcz przeciwnie, w obecności uchyłkowatości i innych stanów, które sprzyjają proliferacji bakterii, można odnotować fałszywie dodatnie wyniki.

Klasycznym zastosowaniem oznaczenia trypsyny i chymotrypsyny w kale jest wykrycie niewydolności trzustki u pacjentów z mukowiscydozą, której konsekwencją jest upośledzenie prawidłowego transportu trypsyny i innych enzymów trawiennych z trzustki do dwunastnicy. Z tego powodu po urodzeniu stolce dziecka z mukowiscydozą są szczególnie zbite, aż do niedrożności jelit, dlatego w smółce znajdują się szczególnie małe ilości chymotrypsyny i trypsyny.